為什么肽鍵平面是剛性平面 什么是肽鍵和肽平面

舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)功能關(guān)系，肽鍵的介紹，請(qǐng)問(wèn)肽鍵為什么具有雙鍵性質(zhì)？啥叫肽鍵平面，什么是化學(xué)剛性平面分子？肽平面是剛性平面嗎？

本文導(dǎo)航

• 簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的一二三四級(jí)結(jié)構(gòu)
• 肽鍵平面的特點(diǎn)
• 什么是肽鍵和肽平面
• 肽鍵要怎么判斷
• 化學(xué)過(guò)渡態(tài)分子數(shù)怎么看
• 肽的n端和c端

簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)的一二三四級(jí)結(jié)構(gòu)

一、蛋白質(zhì)的分子組成

二、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

(一)氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式

1．肽鍵

蛋白質(zhì)分子中的氨基酸之間是通過(guò)肽鍵相連的，—個(gè)氨基酸的α-羧基與另一個(gè)氨基酸的α-氨基脫水縮合，即形成肽鍵(酰胺鍵，圖2-1-2)。

2．肽與多肽鏈

圖2-1-2 肽與肽鍵

氨基酸通過(guò)肽鍵(-CO-NH-)相連而形成的化合物稱(chēng)為肽(peptide)。由兩個(gè)氨基酸縮合成的肽稱(chēng)為二肽，三個(gè)氨基酸縮合成三肽，以此類(lèi)推。一般由十個(gè)以下的氨基酸縮合成的肽統(tǒng)稱(chēng)為寡肽，由十個(gè)以上氨基酸形成的肽被稱(chēng)為多肽(polypeptide)或多肽鏈。

氨基酸在形成肽鏈后，氨基酸的部分基團(tuán)已參加肽鍵的形成，已經(jīng)不是完整的氨基酸，稱(chēng)為氨基酸殘基。肽鍵連接各氨基酸殘基形成肽鏈的長(zhǎng)鏈骨架，即…Cα-CO-NH-Cα…結(jié)構(gòu)稱(chēng)為多肽主鏈。各氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)稱(chēng)為多肽側(cè)鏈。每個(gè)肽分子都有一個(gè)游離的α-NH2末端(稱(chēng)氨基末端或N端)和一個(gè)游離α-COOH末端(稱(chēng)羧基末端或C端)。每條多肽鏈中氨基酸順序編號(hào)從N端開(kāi)始。書(shū)寫(xiě)某多肽的簡(jiǎn)式時(shí)，—般將N端書(shū)寫(xiě)在左側(cè)端。

(二)蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)

1．蛋白質(zhì)分子的一級(jí)結(jié)構(gòu)

多肽鏈中氨基酸的排列順序稱(chēng)為蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)。氨基酸排列順序是由遺傳信息決定的，氨基酸的排列順序是決定蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，而蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)則是實(shí)現(xiàn)其生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。1953年，英國(guó)生物化學(xué)家Fred Sanger報(bào)道了胰島素(insulin)的一級(jí)結(jié)構(gòu)，這是世界上第一個(gè)被確定一級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)(圖2-1-3)。同年，Watson與Crick發(fā)現(xiàn)DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)。生物化學(xué)由此邁向了一個(gè)更高層次——分子生物學(xué)時(shí)代。

圖2-1-3 人胰島索的一級(jí)結(jié)構(gòu)

(三)蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)分子井非如一級(jí)結(jié)構(gòu)那樣是完全展開(kāi)的“線(xiàn)狀”，而是處于更高級(jí)的水平。天然蛋白質(zhì)可折疊、盤(pán)曲成—定的空間結(jié)構(gòu)(三維結(jié)構(gòu))。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子內(nèi)各原子圍繞某些共價(jià)鍵的旋轉(zhuǎn)而形成的各種空間排布及相互關(guān)系，這種空間結(jié)構(gòu)稱(chēng)為構(gòu)象。按不同層次，蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)可分為二，三和四級(jí)結(jié)構(gòu)。

1．蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)

多肽鏈主鏈中各原子在各局部的空間排布，即多肽鏈主鏈構(gòu)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。

(1)形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)——肽鍵平面：20世紀(jì)30年代末，Pauling L和Corey R開(kāi)始對(duì)肽進(jìn)行x線(xiàn)結(jié)晶衍射圖研究，以探索蛋白質(zhì)的精細(xì)結(jié)構(gòu)。他們測(cè)定了分子中各原子間的標(biāo)準(zhǔn)鍵長(zhǎng)和鍵角，發(fā)現(xiàn)肽單元(主鏈的-CαCN-)呈剛性平面(rigid plane)，即肽鍵平面(圖2-1-4)。

圖2-1-4 肽鍵平面和Cα“關(guān)節(jié)”示意圖

由于C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，因此C＝O和C—N均不能自由旋轉(zhuǎn)。所以整個(gè)肽鏈的主鏈原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之間的單鍵可以旋轉(zhuǎn)，N -Cα之間的旋轉(zhuǎn)角為φ (phi)，Cα-C之間的旋轉(zhuǎn)角為ψ(psi)。φ和ψ的大小就決定了Cα相鄰兩個(gè)肽鍵平面之間的相對(duì)位置關(guān)系，于是肽鍵平面就成為主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。如每個(gè)氨基酸的ψ和φ已知，整個(gè)多肽鏈的主鏈構(gòu)象就確定了。

(2)蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本形式：蛋白質(zhì)的肽鏈局部盤(pán)曲、折疊的主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和不規(guī)則卷曲等幾種形式。

1) α-螺旋：肽鏈的某段局部盤(pán)曲成螺旋形結(jié)構(gòu)，稱(chēng)為α-螺旋(圖2-1-5)。 α-螺旋的特征是：①—般為右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基跨距為0.15nm，螺旋上升1圈的距離(螺距)為3.6×0.15=0.54nm； = 3 \* GB3 ③螺旋圈之間通過(guò)肽鍵上的>C＝O和-NH-間形成氫鍵以保持螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定；④影響α-螺旋形成的主要因素是氨基酸側(cè)鏈的大小、形狀及所帶電荷等性質(zhì)。

圖2-1-5 α-螺旋示意圖

2)β-折疊：為—種比較伸展、呈鋸齒狀的肽鏈結(jié)構(gòu)。兩段以上的β-折疊結(jié)構(gòu)平行排布并以氫鍵相連所形成的結(jié)構(gòu)稱(chēng)為β-片層或β-折疊層。β-片層可分順向平行(肽鏈的走向相同，即N、C端的方向一致)和逆向平行(兩肽段走向相反)結(jié)構(gòu)(圖2-1-6)。

圖2-1-6 β—折疊結(jié)構(gòu)示意圖

3) β-轉(zhuǎn)角：此種結(jié)構(gòu)指多肽鏈中出現(xiàn)的一種180°的轉(zhuǎn)折。β-轉(zhuǎn)角通常由4個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，由第1個(gè)殘基的>C＝O與第4個(gè)殘基的-NH-形成氫鍵，以維持轉(zhuǎn)折結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。

4)不規(guī)則卷曲：此種結(jié)構(gòu)為多肽鏈中除以上幾種比較規(guī)則的構(gòu)象外，多肽鏈中其余規(guī)則性不強(qiáng)的—些區(qū)段的構(gòu)象。

各種蛋白質(zhì)依其一級(jí)結(jié)構(gòu)特點(diǎn)在其多肽鏈的不同區(qū)段可形成不同的二級(jí)結(jié)構(gòu)。如蜘蛛網(wǎng)絲蛋白中有很多α-螺旋及β-折疊層，也有β-轉(zhuǎn)角和不規(guī)則卷曲(圖2-1-7)。

圖2-1-7 蜘蛛網(wǎng)絲蛋白

2．蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)

多肽鏈中，各個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)的空間排布方式及有關(guān)側(cè)鏈基團(tuán)之間的相互作用關(guān)系，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)。換言之，蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)系指每一條多肽鏈內(nèi)所有原子的空間排布，即多肽鏈的三級(jí)結(jié)構(gòu)=主鏈構(gòu)象+側(cè)鏈構(gòu)象，三級(jí)結(jié)構(gòu)是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上由側(cè)鏈相互作用形成的。

多肽鏈的側(cè)鏈（也就是氨基酸的側(cè)鏈）分為親水性的極性側(cè)鏈和疏水性的非極性側(cè)鏈（詳見(jiàn)氨基酸分類(lèi)）。水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把多肽鏈的疏水性側(cè)鏈或疏水性基團(tuán)埋藏在分子的內(nèi)部。這一現(xiàn)象被稱(chēng)之為疏水作用或疏水效應(yīng)（圖2-1-8）。疏水作用的本質(zhì)是疏水基團(tuán)或疏水側(cè)鏈出自避開(kāi)水的需要而被迫相互靠近，并不是疏水基團(tuán)之間有什么吸引力的緣故，因此，將疏水作用稱(chēng)之為“疏水鍵”是不正確的。疏水作用是維系蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最主要的動(dòng)力。除疏水作用外，維系蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)的動(dòng)力還有氫鍵、鹽鍵（離子鍵）、范德華力和二硫鍵等。

圖2-1-8 肌紅蛋白三級(jí)結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)中的肽鍵稱(chēng)為主鍵，氫鍵、鹽鍵、疏水作用、離子鍵、二硫鍵等是副鍵（次級(jí)鍵，圖2-1-9），副鍵因外力作用（如熱）容易斷裂，導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性失活。

圖2-1-9 穩(wěn)定和維系蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的鍵

三級(jí)結(jié)構(gòu)對(duì)于蛋白質(zhì)的分子形狀及其功能活性部位的形成起重要作用，通過(guò)三級(jí)結(jié)構(gòu)的形成，可將肽鏈中某些局部的幾個(gè)二級(jí)結(jié)構(gòu)匯成“口袋”或“洞穴”狀，這種結(jié)構(gòu)稱(chēng)為結(jié)構(gòu)域（domain），它們的核心部分多為疏水氨基酸構(gòu)成，結(jié)合蛋白質(zhì)的輔基常鑲嵌在其中，這種結(jié)構(gòu)域多半是蛋白質(zhì)的活性部位。有的蛋白質(zhì)分子中只有一個(gè)特異的結(jié)構(gòu)域，有的則有多個(gè)結(jié)構(gòu)域。最近，在很多蛋白質(zhì)分子中發(fā)現(xiàn)有兩段β-折疊之間通過(guò)一段α-螺旋相連而形成的球狀結(jié)構(gòu)，以及多個(gè)α-螺旋形成的螺旋束，或三個(gè)二硫鍵將肽鏈連接成的三環(huán)狀結(jié)構(gòu)等結(jié)構(gòu)域與功能活性有密切關(guān)系。

3．蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)

有的蛋白質(zhì)分子由兩條以上具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的肽鏈通過(guò)非共價(jià)鍵相連聚合而成，其中每一條肽鏈稱(chēng)為一個(gè)亞基或亞單位(subunit)。各亞基在蛋白質(zhì)分子內(nèi)的空間排布及相互接觸稱(chēng)為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，其幾個(gè)亞基的結(jié)構(gòu)可以相同，也可以不同。如紅細(xì)胞內(nèi)的血紅蛋白(hemoglobin，Hb，圖2-1-10)是由4個(gè)亞基聚合而成的，4個(gè)亞基兩兩相同，即含兩個(gè)α亞基和兩個(gè)β亞基。在一定條件下，這種蛋白質(zhì)分子可以解聚成單個(gè)亞基，亞基在聚合或解聚時(shí)對(duì)某些蛋白質(zhì)具有調(diào)節(jié)活性的作用。有的蛋白質(zhì)雖由兩條以上肽鏈構(gòu)成，但幾條肽鏈之間是通過(guò)共價(jià)鍵(如二硫鍵)連接的，這種結(jié)構(gòu)不屬于四級(jí)結(jié)構(gòu)，如前面提到過(guò)的胰島素就是1例。

圖2-1-10 血紅蛋白四級(jí)結(jié)構(gòu)

肽鍵平面的特點(diǎn)

肽鍵是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脫水縮合形成的酰胺鍵，即-CO-NH-。氨基酸借肽鍵聯(lián)結(jié)成多肽鏈。是蛋白質(zhì)分子中的主要共價(jià)鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。它雖是單鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自由旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此形成肽鍵平面，則包括連接肽鍵兩端的C═O、N－H和2個(gè)Cα共6個(gè)原子的空間位置處在一個(gè)相對(duì)接近的平面上，而相鄰2個(gè)氨基酸的側(cè)鏈R又形成反式構(gòu)型，從而形成肽鍵與肽鏈復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu)。

什么是肽鍵和肽平面

肽鍵雖是單鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自由旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此形成肽鍵平面，則包括連接肽鍵兩端的C═O、N－H和2個(gè)C共6個(gè)原子的空間位置處在一個(gè)相對(duì)接近的平面上，而相鄰2個(gè)氨基酸的側(cè)鏈R又形成反式構(gòu)型，從而形成肽鍵與肽鏈復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu) 。

肽鍵是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脫水縮合形成的酰胺鍵，即-CO-NH-。氨基酸借肽鍵聯(lián)結(jié)成多肽鏈。是蛋白質(zhì)分子中的主要共價(jià)鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。

擴(kuò)展資料：

氨基酸通過(guò)肽鍵連接形成的產(chǎn)物稱(chēng)為肽。最簡(jiǎn)單的肽是由二個(gè)氨基酸殘基形成的肽，稱(chēng)為二肽。由于肽中的氨基酸已經(jīng)不是游離的氨基酸了，所以稱(chēng)為氨基酸殘基。一條多肽鏈的一端含有一個(gè)游離的氨基，另一端含有一個(gè)游離的羧基。

一般肽鏈中形成的肽鍵數(shù)比氨基酸分子數(shù)少一個(gè)。每?jī)蓚€(gè)分子的氨基酸脫水縮合反應(yīng)成一個(gè)肽鍵失去一個(gè)水分子，肽鍵數(shù)等于失去的水分子數(shù)等于氨基酸數(shù)減形成的肽鏈數(shù)。

參考資料：百度百科-肽鍵

肽鍵要怎么判斷

肽鍵，肽單元，肽平面--氨基酸之間脫水以后形成的酰氨鍵-C‖O-N／H-叫肽鍵。由于肽鍵具有“半雙鍵”的性質(zhì)，使得肽鍵兩端的集團(tuán)不可能環(huán)繞肽鍵旋轉(zhuǎn)，而處在一個(gè)平面上，該平面稱(chēng)為肽鍵平面。

化學(xué)過(guò)渡態(tài)分子數(shù)怎么看

組成肽鍵的四個(gè)原子及其相鄰的兩個(gè)α 碳原子處在同一個(gè)平面上,稱(chēng)為剛性平面結(jié)構(gòu)

肽的n端和c端

肽平面不是一個(gè)剛性的平面，主要原因是肽分子中間的碳原子和氮原子連接是用單鍵連接的，因此它是屬于一個(gè)可以自由旋轉(zhuǎn)的連接方式。